20.Oktober 2010
Foodsecurity
Warum erfrieren Fische im Eiswasser nicht und bleiben troztdem beweglich?
Warum frieren Fische im Eismeer nicht ein? Das Anti Frost Protein beeinflusst die Bewegung der umgebenden Wassermoleküle.
Wie der natürliche Frostschutz funktioniert, haben Chemiker der Rhur-Universität Bochum herausgefunden, welcher Fische im Eismeer vor dem Erfrieren schützt.
Die Beobachtung, welche sie machten, zeigte, dass ein Gefrierschutzprotein im Fischblut die Wassermoleküle in seiner Umgebung so verändert, dass ein Ausfrieren unmöglich wird.
Das ist interessant, denn bei Temperaturen von minus 1,8° C müsste eigentlich jeder Fisch steif werden.
Bei ungefähr minus 0,9° C. Liegt der Gefrierpunkt vom Fischblut.
Die Forschung interessierte sich schon seit langem, warum antarktische Fische bei diesen Temperaturen trotzdem beweglich bleiben.
Die besonderen Gefrierschutzproteine im Blut dieser Fische wurde schon vor über 50 Jahren entdeckt.
Die. Anti-Freeze-Proteine funktionieren besser als alle haushaltsüblichen Frostschutzmittel.
Aber man konnte sich bis vor kurzem nicht erklären, wie sie funktionierten.
Mit der Terahertz-Spektroskopie, das heisst mit Hilfe von Terahertz-Strahlung lassen sich die Bewegungen von Wassermolekülen und Proteinen genau beobachten.
Darum konnte die Arbeitsgruppe zeigen, dass Wassermoleküle, welche in flüssigem Wasser normalerweise einen ständigen Tanz aufführen und immer neue Bindungen untereinander eingehen, durch die Anwesenheit von Proteinen geordneter tanzen.
Aus dem wilden Tanz wurde eine schöne Choreografie.
Die Forschung hat herausgefunden, dass auf Grund von physico-chemischen Änderungen des Cytoplasmas im Laufe einer Temperaturerniedrigung werden die jüngsten stoffwechselphysiologischen Erkenntnisse des Frosttodes einer Zelle illustirert.
Die Schutzfunktion des Zuckers findet besondere Erwähnung und die Sulfhydryl-Disulfid-Hypothese von Levitt (1956) sowie der Nachweis der Entkopplung der ATP-Synthese in der zyklischen und oxydativen Phosphorylierung dutch tiefe Temperaturen (Heber und Santarius, 1964).
Dabei wird die Bedeutung dieser Befunde für die Frostresistenz der Zelle und für den neuzeitlichen Frostschutz hervorgehoben und spezifiziert.
Um den Mechanismus, um das Frostschutzprotein des Fichtenknospenwurm, Choristoneura fumiferana zu untersuchen, werden Atomistische Molekulardynamik-Simulationen verwendet .
Dabei werden Vergleiche der strukturellen und dynamischen Eigenschaften des Wassers gezogen.
Dabei werden die drei Seiten des dreieckigen prismenförmigen Protein in wässriger Lösung zeigen, dass bei der niedrigen Temperatur des Wassers die Struktur angeordnet ist.
Die Beobachtung, welche sie machten, zeigte, dass ein Gefrierschutzprotein im Fischblut die Wassermoleküle in seiner Umgebung so verändert, dass ein Ausfrieren unmöglich wird.
Das ist interessant, denn bei Temperaturen von minus 1,8° C müsste eigentlich jeder Fisch steif werden.
Bei ungefähr minus 0,9° C. Liegt der Gefrierpunkt vom Fischblut.
Die Forschung interessierte sich schon seit langem, warum antarktische Fische bei diesen Temperaturen trotzdem beweglich bleiben.
Die besonderen Gefrierschutzproteine im Blut dieser Fische wurde schon vor über 50 Jahren entdeckt.
Die. Anti-Freeze-Proteine funktionieren besser als alle haushaltsüblichen Frostschutzmittel.
Aber man konnte sich bis vor kurzem nicht erklären, wie sie funktionierten.
Mit der Terahertz-Spektroskopie, das heisst mit Hilfe von Terahertz-Strahlung lassen sich die Bewegungen von Wassermolekülen und Proteinen genau beobachten.
Darum konnte die Arbeitsgruppe zeigen, dass Wassermoleküle, welche in flüssigem Wasser normalerweise einen ständigen Tanz aufführen und immer neue Bindungen untereinander eingehen, durch die Anwesenheit von Proteinen geordneter tanzen.
Aus dem wilden Tanz wurde eine schöne Choreografie.
Die Forschung hat herausgefunden, dass auf Grund von physico-chemischen Änderungen des Cytoplasmas im Laufe einer Temperaturerniedrigung werden die jüngsten stoffwechselphysiologischen Erkenntnisse des Frosttodes einer Zelle illustirert.
Die Schutzfunktion des Zuckers findet besondere Erwähnung und die Sulfhydryl-Disulfid-Hypothese von Levitt (1956) sowie der Nachweis der Entkopplung der ATP-Synthese in der zyklischen und oxydativen Phosphorylierung dutch tiefe Temperaturen (Heber und Santarius, 1964).
Dabei wird die Bedeutung dieser Befunde für die Frostresistenz der Zelle und für den neuzeitlichen Frostschutz hervorgehoben und spezifiziert.
Um den Mechanismus, um das Frostschutzprotein des Fichtenknospenwurm, Choristoneura fumiferana zu untersuchen, werden Atomistische Molekulardynamik-Simulationen verwendet .
Dabei werden Vergleiche der strukturellen und dynamischen Eigenschaften des Wassers gezogen.
Dabei werden die drei Seiten des dreieckigen prismenförmigen Protein in wässriger Lösung zeigen, dass bei der niedrigen Temperatur des Wassers die Struktur angeordnet ist.